Bílkoviny

Bílkoviny – složení, struktura, vlastnosti a význam

charakteristika

  • přírodní látky – základní stavební jednotky živé hmoty
  • v trávící soustavě se rozkládají na jednotlivé aminokyseliny
  • vznik: (poly)kondenzací aminokyselin
  • peptidická vazba
  • makromolekulární látky biologického původu – biopolymery
  • + 50 AK = bílkoviny/proteiny

peptidy 2-50AK

  • menší molární hmotnost než bílkoviny
  • dipeptidy, tripeptidy… > 10AK oligopeptidy x polypeptidy
  • funkce v organismu: regulační (hormony – oxytocin, antidiuretický h., insulin, adrenokortikotropní h.)
  • rozpustné ve vodě
  • fyziologické účinky
  • Glutathion: přírodní tripeptid, nukleofilní činidlo

rozdělení

dle terciární struktury

  • fibrilární: vláknité, špatně rozpustné ve vodě (svaly, kůže)
  • globulární: kulovitý tvar (účastní se chemických dějů)
  • jednoduché: jen peptidové řetězce
  • složené: něco navíc (ionty, lipidy, sacharidy, zbytek kys. fosforečné)

struktura

  • primární: dána pořadím a typem AK, lineární
  • sekundární: řetězce se stáčí dle postranních řetězců > strukturu stabilizují vodíkové můstky (α-helix (pravotočivá šroubovice), β-skládaný list), závislost na primární
  • terciární: prostorové uspořádání sekundární struktury, vodíkové můstky, Van der Waalsovy síly, závislost na sekundární struktuře
  • kvartérní: jinak uspořádaná terciární struktura, může být i více řetězců (hemoglobin), i nebílkovinné složky
  • při porušení > ztráta funkčnosti

vlastnosti a význam

  • funkce: stavební, zásobní, transportní, imunitní, syntéza DNA, membránové proteiny, katalyzátor
  • rozpustné ve vodě > koloidní roztoky

globulární bílkoviny

  • katalytické (enzymy)
  • obranná (globuliny v krevní plazmě)
  • pohybová (aktin ve svalech)
  • srážení krve (fibrinogen)

fibrilární bílkoviny

  • skleroproteiny
  • ve vodě nerozpustné
  • odolné enzymům > nestravitelné
  • stavební funkce
    • kosti, chrupavky, kůže, šlachy
    • vroucí voda > želatina
    • pojivové tkáně – pevnost
    • dostatek kyseliny askorbové (vit. C) > kurděje

KERATIN

  • kůže, vlasy, nehty, peří, vlna
  • mechanicky a chemicky odolný
  • ochranná funkce

ELASTIN

  • šlachy, tepny > pružnost

FIBROIN

  • hmyz, pavouci – kokony, pavučina, hedvábí

enzymy

  • biokatalyzátory bílkovinné povahy
  • makromolekulární látky
  • substrát: látka, na kterou enzym působí
  • velice specifické účinky

složené bílkoviny (nebílkovinná složka)

  • lipoproteiny (lipid, stavební fce)
  • glykoproteiny (polysacharid, ochranná fce, aglutinogeny, stavební funkce, imunita – interferon)
  • fosfoproteiny (kys. trihydrogenfosforečná, zásoba fosforu – syntéza nukleových kyselin)
  • metaloproteiny (prvek/kov, ferritin – zásobárna Fe, transferrin – přenos Fe krví)
  • hemoproteiny/chromoproteiny (hem, hemoglobin, myoglobin, hemocyanin, cytochrom)
  • nukleoproteiny (zásadité AK)

Aminokyseliny

  • substituční deriváty karboxylových kyselin
  • R – CαH/NH2-COOH
  • aminoskupina na αC
  • postranní řetězce: polární, nepolární, kyselé, zásadité
  • 2AK – peptid
  • opticky aktivní: D, L
  • neesenciální – tělo si syntetizuje: transaminacemi z AK přijatých v potravě
  • proteinogenní: geneticky kódované

charakteristika

  • bezbarvé, pevné, krystalické sloučeniny
  • rozpustné ve vodě
  • většina amfoterní (COOH > kyselost, NH2 > zásaditost)

Jednotlivé druhy AMK

  • 12 AK – neesenciální
  • 8AK – esenciální: leucin, izoleucin, threonin, lysin, methionin, fenylalanin, tryptofan, valin
  • dělení: dle postranních řetězců: nepolární, polární, kyselé (COOH – odštěpení H), zásadité (NH2 – přijmutí H)

Vysvětlit vztah mezi hodnotou pH  prostředí a nábojem AMK

  • izoelektrický bod – hodnota pH, kdy se AK chová neutrálně
  • neutrální: všechny molekuly ve formě amfiontů – obojakých iontů
  • izoelektrický bod: závisí na počtu skupin COOH a NH2 v molekuly

Peptidická vazba


  • vázání AK v peptidech a aminokyselinách

Důkaz peptidické vazby

  • biuretová reakce
  • síran měďnatý, hydroxid sodný > modrofialové zbarvení

Esenciální AMK

  • esenciální = nepostradatelné: musí být organismu dodány v potravě, nevyrobí si je
  • aromatický/heterocyklický/rozvětvený uhlovodíkový zbytek
  • valin, leucin, izoleucin, methionin, threonin, fenylalanin, tryptofan

Biologické funkce bílkovin

  • stavební (kolagen, keratin)
  • katalytická (enzymy)
  • regulační (hormony)
  • obranná (protilátky)
  • transportní (hemoglobin)

Denaturace bílkovin

  • nezvratné porušení struktury (rozvolnění řetězců)
  • terciární a sekundární struktura (určuje vlastnosti)
  • ztráta funkce v organismu
  • teplem, UV záření, γ záření změna pH, denaturační činidla – kyselina/zásada
  • př. vaření (pro lepší trávení), sterilizace, konzervace potravin

Vysolování bílkovin (koagulace) – zvratné

  • srážení proteinu v roztoku pomocí anorganických solí
  • sraženina – bez poškození struktury – jde opět rozpustit
  • oddělování bílkovin

Metabolismus bílkovin

  • proteolýza: hydrolytické štěpení proteinů
  • proteosyntéza: tvoření proteinů

trávení bílkovin

  • rozklad bílkovin na AK
  • žaludek, tenké střevo
  • endopeptidázy (pepsin, trypsin, chymotrypsin) > exopeptidázy a další

AK

  • zásoba pro syntézu
  • citrátový cyklus > CO2 + H2O + ATP
    • vyloučení N > močovina (rostliny – alkaloidy)