Chemické rovnováhy

Předmět reakční kinetiky

  • reakční mechanismus: způsob, jak se VL přeměňují v P
    • reakční rychlost: rychlost chemických reakcí
    • závislost reakční rychlosti na podmínkách, při nichž daná chemická reakce probíhá

Reakční rychlost (okamžitá)

  • udává, jaké látkové množství reaktantu se za jednotku času změní v produkt
  • mol/s
  • org. ch: enzymy – velice výkonné katalyzátory
  • (-): úbytek látkového množství
  • (+): příbytek látkového množství
  • objem 1l (možnost používat látkovou koncentraci)
  • k = rychlostní konstanta (závislá na teplotě)
  • kinetická rovnice: rychlost chemické reakce je přímo úměrná součinu koncentrací výchozích látek umocněných na stechiometrické koeficienty
    •  aA+bB → cC+dD, kdy a,b,c,d jsou koeficienty (0,1,2,…)     v = k * [A]a * [B]b

Činitelé ovlivňující rychlost chemické reakce

  • Koncentrace reaktantů (PÚ): zvýšená KR způsobí více srážek, a tudíž zvýší rychlost dané reakce, naopak snížená KR způsobí opak – méně srážek a tudíž menší rychlost dané reakce; neovlivňuje rovnováhu
  • Plocha povrchu (PÚ): větší plocha reaktantu umožní více srážek a tím i zvýší rychlost reakce
  • Teplota (PÚ): čím vyšší teplota, tím vyšší energie, částice se tedy pohybují rychleji a zvyšují tím pravděpodobnost účinné srážky.
    • Tuto skutečnost popisuje tzv. Van´t Hoffovo pravidlo – zvýšení teploty výchozích látek o 10°C má za následek až čtyřnásobné zvýšení reakční rychlosti.
  • Katalyzátory: látky měnící rychlost reakce, které se ale samy nemění (proto zápis nad šipku v chem. rci)
    • Neposouvají chemickou rovnováhu a nemění složení systému. Jejich vlivem má reakce jiný mechanismus s nižší aktivační energií.
    • Katalyzátorů je několik typů:
      • Homogenní – VL i P ve stejné fázi
      • Heterogenní – VL a P v různé fázi, pro snazší oddělení katalyzátorů (například v palivech)
  • Pozitivní: snižují aktivační energii, urychlí celý průběh reakce
  • Negativní (inhibitory): zvyšují aktivační energii a zpomalují tím reakci
  • Katalytické jedy: zabraňují působení katalyzátorů
  • Stabilizátory: látky reagující s meziprodukty řetězových reakcí (radikály) – zastavení reakce
  • Autokatalýza: jako katalyzátor funguje již jeden z reaktantů
  • Tlak: zvláště u plynných směsí, jinde se nevyužívá
  • dále může reakci ovlivnit například míchání, drcení…

Srážková teorie a teorie aktivovaného komplexu

  •  teorie snažící se vysvětlit přeměnu reaktantů v produkty

srážková teorie:

  • vychází z předpokladu, že mají-li částice spolu zareagovat, musí se nejprve srazit. Aby byla srážka účinná (vedla k reakci), musí mít částice v okamžiku srážky vhodnou prostorovou orientaci a dostatečně velkou energii, tzv. aktivační energii, která je rovna energii potřebné k rozštěpení zanikajících vazeb v reaktantech. Tato teorie byla překonána teorií novější, tzv. teorií aktivovaného komplexu, jejíž výhodou na rozdíl od srážkové teorie je přesnější energetická bilance průběhu reakce.
  • podmínky reakce: srážka molekul, vhodná prostorová orientace, dostatečná energie

teorie aktivovaného komplexu:

  • vychází z představy, že při uskutečnění účinné srážky vytvoří reagující částice nejprve aktivovaný komplex (nestálý meziprodukt), který je charakterizován určitou hodnotou aktivační energie (EA)

Průběh chemické reakce s katalyzátorem a bez katalyzátoru (křivka)

  • katalýza: ovlivňování chemické reakce katalyzátorem (heterogenní x homogenní), menší aktivační energie

Enzymy jako biokatalyzátory

  • biokatalyzátory: převážně v organické – biochemii
  • zvyšují rychlost chemických reakcí – vždy pozitivní katalyzátory
  • reakce probíhá přes meziprodukty
  • substrát se nekovalentní vazbou naváže na aktivační místo enzymu > rekce > substrát opustí enzym
  • nejčastěji bílkoviny
  • apoenzym (bílkovinná složka) + kofaktory (nebílkovinná složka) = holoenzym
    • koenzym = kofaktory dočasně navázaný na apoenzym (Koenzym A)
    • prostetická skupina = kofaktory pevně vázán na apoenzym (Hem)

Rozdělení enzymů dle reakcí

  1. Oxidoreduktasy
    • oxidačně-redukční reakce
    • přenos elektronů/H/reakce s kyslíkem
    • př. alkoholdehydrogenasa (alkohol > aldehyd)
  2. Transferasy
    • přenos skupin
    • př. fosfotransferasa (přenáší PO4-III)
  3. Hydrolasy
    • reakce s vodou a štěpení látek
    • př. štěpení dipeptidu na 2AK
  4. Lyasy
    • štěpení, adice na dvojnou vazbu (ne hydrolyticky, ne oxidačně)
    • př. dekarboxylasa –  (COOH)2 > HCOOH + CO2 (dekarboxylace)
  5. Isomerasy
    • změna uvnitř molekul
    • př. D-cukr > L-cukr)
  6. Ligasy
    • slučování + štěpení ATP (ADP<>ATP)
    • př. vázání AK na tRNA

Názvosloví enzymů

  • triviální názvy: pepsin, trypsin
  • racionální názvosloví: substrát + rekce + koncovka – asa (fosfo – transfer – asa)

Regulační mechanizmy

  • transkripce
  • proenzym (nutná aktivace)
  • působení efektorů – inhibice, aktivace

Inhibice

  • znemožnění fungování enzymu
  1. kompetitivní inhibice (soutěživá)
    • založena na podobnosti molekul
    • inhibitor obsadí aktivní místo v enzymu > zabrání substrátu se navázat
    • např. CO na hemoglobin místo O2 (CO se váže pevněji než O2)
    • např. Krebsův cyklus: CH3-COOH > CH2F-COOH  – zabrání uvolnění energie do organismu
  2. nekompetitivní inhibice (nesoutěživá)
    • inhibitor se neváže na aktivní místo, ale v jiné části enzymu > poškození enzymu
    • např. otravy těžkými kovy (kationty: Cd, Hg, Pb, As)
  3. akompetitivní
    • inhibitor se naváže na enzym až po navázání substrátu > zabránění přeměně na metabolit a enzym

Zdroj enzymů

  • rostlinný (proteasy)
  • živočišný (trávící enzymy, chymosin (z telat) > kvašení mléka)
  • mikrobiální (geneticky upravované)

Využití enzymů

  • potravinářství, lihovarství, lékařství
  • kvasné a fermentační procesy
  • mléčné výrobky, sýry, alkohol, kynutí těsta
  • prací prostředky (proteasy, lipasy)
  • invertasy: štěpení sacharózy (droždí)
  • proteasy: štěpení bílkovin
  • amylasy: pivo
  • lipasy: štěpí tuky

Činitelé ovlivňující funkčnost enzymu

  • množství substrátu (PÚ > obsazení všech aktivních center > konstantní rychlost)
  • množství enzymu (PÚ – dostatečná zásoba substrátu)
  • pH (každý enzym ideální pH)
  • teplota (PÚ > denaturace enzymu > zastavení reakce)
  • katalytické jedy (inhibice enzymů)

Rozdíly mezi anorganickým katalyzátorem a biokatalyzátorem

  • cílené reakce dle genetického plánu
  • specifický průběh reakce
  • regulovaná aktivita, dle potřeb organismu
  • vyšší reakční rychlost
  • mírnější podmínky (lidské tělo)
  • málokdy vedlejší produkty
  • schopnost regulace
  • Rozdílné vlastnosti anorganických a organických sloučenin jsou důsledkem rozdílných typů chemických vazeb. Zatímco pro mnohé anorganické sloučeniny je charakteristická vazba iontová, v molekulách organických sloučenin se převážně uplatňují vazby kovalentní.