Chemické rovnováhy

Předmět reakční kinetiky

• reakční mechanismus: způsob, jak se VL přeměňují v P
  • reakční rychlost: rychlost chemických reakcí
  • závislost reakční rychlosti na podmínkách, při nichž daná chemická reakce probíhá

Reakční rychlost (okamžitá)

• udává, jaké látkové množství reaktantu se za jednotku času změní v produkt
• mol/s
• org. ch: enzymy – velice výkonné katalyzátory
• (-): úbytek látkového množství
• (+): příbytek látkového množství
• objem 1l (možnost používat látkovou koncentraci)
• k = rychlostní konstanta (závislá na teplotě)
• kinetická rovnice: rychlost chemické reakce je přímo úměrná součinu koncentrací výchozích látek umocněných na stechiometrické koeficienty
  •  aA+bB → cC+dD, kdy a,b,c,d jsou koeficienty (0,1,2,…)     v = k * [A]^a * [B]^b

Činitelé ovlivňující rychlost chemické reakce

• Koncentrace reaktantů (PÚ): zvýšená KR způsobí více srážek, a tudíž zvýší rychlost dané reakce, naopak snížená KR způsobí opak – méně srážek a tudíž menší rychlost dané reakce; neovlivňuje rovnováhu
• Plocha povrchu (PÚ): větší plocha reaktantu umožní více srážek a tím i zvýší rychlost reakce
• Teplota (PÚ): čím vyšší teplota, tím vyšší energie, částice se tedy pohybují rychleji a zvyšují tím pravděpodobnost účinné srážky.
  • Tuto skutečnost popisuje tzv. Van´t Hoffovo pravidlo – zvýšení teploty výchozích látek o 10°C má za následek až čtyřnásobné zvýšení reakční rychlosti.
• Katalyzátory: látky měnící rychlost reakce, které se ale samy nemění (proto zápis nad šipku v chem. rci)
  • Neposouvají chemickou rovnováhu a nemění složení systému. Jejich vlivem má reakce jiný mechanismus s nižší aktivační energií.
  • Katalyzátorů je několik typů:
    • Homogenní – VL i P ve stejné fázi
    • Heterogenní – VL a P v různé fázi, pro snazší oddělení katalyzátorů (například v palivech)
• Pozitivní: snižují aktivační energii, urychlí celý průběh reakce
• Negativní (inhibitory): zvyšují aktivační energii a zpomalují tím reakci
• Katalytické jedy: zabraňují působení katalyzátorů
• Stabilizátory: látky reagující s meziprodukty řetězových reakcí (radikály) – zastavení reakce
• Autokatalýza: jako katalyzátor funguje již jeden z reaktantů
• Tlak: zvláště u plynných směsí, jinde se nevyužívá
• dále může reakci ovlivnit například míchání, drcení…

Srážková teorie a teorie aktivovaného komplexu

•  teorie snažící se vysvětlit přeměnu reaktantů v produkty

srážková teorie:

• vychází z předpokladu, že mají-li částice spolu zareagovat, musí se nejprve srazit. Aby byla srážka účinná (vedla k reakci), musí mít částice v okamžiku srážky vhodnou prostorovou orientaci a dostatečně velkou energii, tzv. aktivační energii, která je rovna energii potřebné k rozštěpení zanikajících vazeb v reaktantech. Tato teorie byla překonána teorií novější, tzv. teorií aktivovaného komplexu, jejíž výhodou na rozdíl od srážkové teorie je přesnější energetická bilance průběhu reakce.
• podmínky reakce: srážka molekul, vhodná prostorová orientace, dostatečná energie

teorie aktivovaného komplexu:

• vychází z představy, že při uskutečnění účinné srážky vytvoří reagující částice nejprve aktivovaný komplex (nestálý meziprodukt), který je charakterizován určitou hodnotou aktivační energie (E_A)

Průběh chemické reakce s katalyzátorem a bez katalyzátoru (křivka)

• katalýza: ovlivňování chemické reakce katalyzátorem (heterogenní x homogenní), menší aktivační energie

Enzymy jako biokatalyzátory

• biokatalyzátory: převážně v organické – biochemii
• zvyšují rychlost chemických reakcí – vždy pozitivní katalyzátory

• reakce probíhá přes meziprodukty
• substrát se nekovalentní vazbou naváže na aktivační místo enzymu > rekce > substrát opustí enzym
• nejčastěji bílkoviny
• apoenzym (bílkovinná složka) + kofaktory (nebílkovinná složka) = holoenzym
  • koenzym = kofaktory dočasně navázaný na apoenzym (Koenzym A)
  • prostetická skupina = kofaktory pevně vázán na apoenzym (Hem)

Rozdělení enzymů dle reakcí

1. Oxidoreduktasy
   • oxidačně-redukční reakce
   • přenos elektronů/H/reakce s kyslíkem
   • př. alkoholdehydrogenasa (alkohol > aldehyd)
2. Transferasy
   • přenos skupin
   • př. fosfotransferasa (přenáší PO₄^-III)
3. Hydrolasy
   • reakce s vodou a štěpení látek
   • př. štěpení dipeptidu na 2AK
4. Lyasy
   • štěpení, adice na dvojnou vazbu (ne hydrolyticky, ne oxidačně)
   • př. dekarboxylasa –  (COOH)₂ > HCOOH + CO₂ (dekarboxylace)
5. Isomerasy
   • změna uvnitř molekul
   • př. D-cukr > L-cukr)
6. Ligasy
   • slučování + štěpení ATP (ADP<>ATP)
   • př. vázání AK na tRNA

Názvosloví enzymů

• triviální názvy: pepsin, trypsin
• racionální názvosloví: substrát + rekce + koncovka – asa (fosfo – transfer – asa)

Regulační mechanizmy

• transkripce
• proenzym (nutná aktivace)
• působení efektorů – inhibice, aktivace

Inhibice

• znemožnění fungování enzymu

1. kompetitivní inhibice (soutěživá)
   • založena na podobnosti molekul
   • inhibitor obsadí aktivní místo v enzymu > zabrání substrátu se navázat
   • např. CO na hemoglobin místo O₂ (CO se váže pevněji než O₂)
   • např. Krebsův cyklus: CH₃-COOH > CH₂F-COOH  – zabrání uvolnění energie do organismu
2. nekompetitivní inhibice (nesoutěživá)
   • inhibitor se neváže na aktivní místo, ale v jiné části enzymu > poškození enzymu
   • např. otravy těžkými kovy (kationty: Cd, Hg, Pb, As)
3. akompetitivní
   • inhibitor se naváže na enzym až po navázání substrátu > zabránění přeměně na metabolit a enzym

Zdroj enzymů

• rostlinný (proteasy)
• živočišný (trávící enzymy, chymosin (z telat) > kvašení mléka)
• mikrobiální (geneticky upravované)

Využití enzymů

• potravinářství, lihovarství, lékařství
• kvasné a fermentační procesy
• mléčné výrobky, sýry, alkohol, kynutí těsta
• prací prostředky (proteasy, lipasy)
• invertasy: štěpení sacharózy (droždí)
• proteasy: štěpení bílkovin
• amylasy: pivo
• lipasy: štěpí tuky

Činitelé ovlivňující funkčnost enzymu

• množství substrátu (PÚ > obsazení všech aktivních center > konstantní rychlost)
• množství enzymu (PÚ – dostatečná zásoba substrátu)
• pH (každý enzym ideální pH)
• teplota (PÚ > denaturace enzymu > zastavení reakce)
• katalytické jedy (inhibice enzymů)

Rozdíly mezi anorganickým katalyzátorem a biokatalyzátorem

• cílené reakce dle genetického plánu
• specifický průběh reakce
• regulovaná aktivita, dle potřeb organismu
• vyšší reakční rychlost
• mírnější podmínky (lidské tělo)
• málokdy vedlejší produkty
• schopnost regulace
• Rozdílné vlastnosti anorganických a organických sloučenin jsou důsledkem rozdílných typů chemických vazeb. Zatímco pro mnohé anorganické sloučeniny je charakteristická vazba iontová, v molekulách organických sloučenin se převážně uplatňují vazby kovalentní.